УДК 574.64 Водная токсикология
Исследовано хроническое действие растворенной в воде меди и последующего теплового стресса на протеолитическую активность (ПА) и амилолитическую активность (АА) в кишечнике, а также активность ацетилхолинэстеразы (АХЭ) и содержание водорастворимого белка (ВРБ) в мозге у молоди плотвы Rutilus rutilus. У рыб контрольной (0 мкг/л Cu) и опытных групп (0.01 и 0.1 мг/л Cu) определены значения сублетальной температуры методом критического термического максимума (КТМ) при скорости нагрева воды 8°C/ч. Экспозиция рыб в течение 7 и 14 сут не влияла на термоустойчивость молоди плотвы. Средние значения КТМ составили 27.5°С у рыб контрольной и опытных групп. Повышение температуры воды снижало АА на 21%, активность АХЭ на 24%, но повышало ПА на 32% у рыб контрольной группы. У рыб, подвергавшихся воздействию Cu, АА была ниже на 22–34%, ПА – на 57% лишь при концентрации Cu 0.01 мг/л на 14 сут опыта. Последующий температурный стресс не менял реакции протеиназ и гликозидаз на действие Cu. Активность АХЭ была на 28% ниже контроля после воздействия Cu (0.1 мг/л), а кратковременная термическая нагрузка усиливали ингибирующее действие Cu и при более низкой концентрации. Увеличение количества ВРБ на 36–58% выявлено лишь после 7 сут воздействия Cu, при этом температурный стресс не влиял на величину эффекта. В целом Cu в концентрациях, встречающихся в водной среде, может снижать активность пищеварительных гидролаз в кишечнике молоди плотвы, уменьшая скорость ассимиляции белковых и углеводных компонентов пищи. Торможение активности АХЭ мозга усиливается последующим температурным стрессом. Полученные результаты важны при оценке экологических рисков хронического действия Cu в зонах термального загрязнения водоемов.
плотва, Cu, протеолитическая активность, амилолитическая активность, ацетилхолинэстераза мозга, водорастворимый белок, верхняя сублетальная температура, критический термический максимум.
1. Голованов В.К. Температурные критерии жизнедеятельности пресноводных рыб. Москва: Полиграф-Плюс, 2013. 300 с.
2. Перевозников М.А., Богданова Е.А. Тяжелые металлы в пресноводных экосистемах. СПб: ГосНИОРХ, 1999. 228 с.
3. Перечень рыбохозяйственных нормативов, предельно допустимых концентраций (ПДК) и ориентировочно безопасных уровней воздействия (ОБУВ) вредных веществ для воды водных объектов, имеющих рыбохозяйственное значение. Москва: Всерос. научно-исследовательский ин-т рыб. хоз-ва и океанограф. 1999. 304 с.
4. Уголев А.М., Иезуитова Н.Н., Масевич Ц.Г., Надирова Т.Я., Тимофеева Н.М. Исследование пищеварительного аппарата у человека. Обзор современных методов. Л.: Наука. 1969. 216 с.
5. Чуйко Г.М., Подгорная В.А., Микряков Д.В., Микряков В.Р. Влияние кортикостероида дексаметазона и хендлинга на активность ацетилхолинэстеразы и содержание водорастворимого белка в мозге стерляди Acipenser ruthenus Linneaus // Рыбоводство и рыболовство. 2011. № 7. С.39-43.
6. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principal of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. Vol. 72. P. 248-254. DOI:https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999
7. Chuiko, G.M., Podgornaya, V. A., Zhelnin, Y.Y. Acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase activities in brain and plasma of freshwater teleosts: cross-species and cross-family differences // Comp. Biochem. Physiol. 2003. Vol. 135B. № 1. P. 55-61. DOI:https://doi.org/10.1016/s1096-4959(03)00048-4
8. Crawshow L.I., Wollmuth L.P. Effective lоci and roles of acetylcholine in temperature regulation of goldfish // Amer. J. Physiol. (Reg. Integr. Comp. Physiol.). 1992. Vol. 263. №. 32. P. 596-601. DOI:https://doi.org/10.1152/ajpregu.1992.263.3.R596
9. de Araújo M.C., Assis C.R.D., Silva L.C., Machado D.C., Silva K.C.C., Lima A.V.A., Carvalho L.B., Jr., de Souza Bezerra R, de Oliveira M.B.M. Brain acetylcholinesterase of jaguar cichlid (Parachromis managuensis): From physicochemical and kinetic properties to its potential as biomarker of pesticides and metal ions // Aquat. Toxicol. 2016. Vol. 177. P. 182-189. DOI:https://doi.org/10.1016/j.aquatox.2016.05.019
10. de Lima D., Roque G. M., de Almeida E.A. In vitro and in vivo inhibition of acetylcholinesterase and carboxylesterase by metals in zebrafish (Danio rerio) // Mar. Environ. Res. 2013. Vol. 91. P. 45-51. DOI:https://doi.org/10.1016/j.marenvres.2012.11.005.
11. Ellman G.L., Courtney K.D., Andres V., Featherstone R.M. A new and rapid colorimetric determination of acetylcholinesterase activity // Biochem. Pharmacol. 1961. Vol. 70. Iss. 2. P. 88-90. DOI:https://doi.org/10.1016/0006-2952(61)90145-9
12. Gioda C.R., Loro V.L., Pretto A., Salbego J., Dressler V., Flores E. M. M. Sublethal zinc and copper exposure affect acetylcholinesterase activity and accumulation in different tissues of Leporinus obtusidens // Bull. Environ. Contam. Toxicol. 2013. Vol. 90. Iss. 1. P. 12-16. DOI:https://doi.org/10.1007/s00128-012-0896-0
13. Golovanova I.L., Filippov A.A., Chebotareva Yu.V., Krylov V.V. Long-Term consequences of the effect of copper and an electromagnetic field on the size and weight parameters and activity of digestive glycosidases in under yearlings of roach Rutilus rutilus // Inland Water Biol. 2021. Vol. 14. №. 3. P. 331-339. DOI:https://doi.org/10.1134/S1995082921020048
14. Golovanova I.L., Golovanov V.K. Effect of rate of increase of water temperature on sensitivity of fish digestive glycosidases to action of copper and zinc // J. Evol. Biochem. Physiol. 2014. Vol. 50. Iss. 1. P. 27-33. DOI:https://doi.org/10.1134/S0022093014010046
15. Golovanova I.L., Golovanov V.K., Smirnov A.K., Pavlov D.D. Effect of ambient temperature increase on intestinal mucosa amylolytic activity in freshwater fish // Fish Physiol. Biochem. 2013. Vol. 39. № 6. P. 1497-1504. DOI:https://doi.org/10.1007/s10695-013-9803-9
16. Jiang H., Kong X., Wang S., Guo H. Effect of copper on growth, digestive and antioxidant enzyme activities of juvenile Qihe crucian carp, Carassius carassius, during exposure and recovery // Bull. Environ. Contam. Toxicol. 2016. Vol. 96. № 3. P. 333-340. DOIhttps://doi.org/10.1007/s00128-016-1738-2
17. Kirby M.F., Morris S., Hurst M., Kirby S.J., Neall P., Tylor T., Fagg A. The Use of Cholinesterase Activity in Flounder (Platichthys flesus) Muscle Tissue as a Biomarker of Neurotoxic Contamination in UK Estuaries // Mar. Pollut. Bull. 2000. Vol. 40. № 9. P. 780-791. DOI:https://doi.org/10.1016/S0025-326X(00)00069-2
18. Krylov V.V., Chebotareva Y.V., Izyumov Y.G. Delayed consequences of the influence of simulated geomagnetic storms on roach Rutilus rutilus embryos // J. Fish Biol. 2019. Vol. 95. Iss. 6. P. 1422-1429. DOI:https://doi.org/10.1111/jfb.14150
19. Kumar B.N.G., Nandun S.B. Effect of copper on the humoral and biochemical indices of the teleost fish, Anabas testudineus (Bloch, 1792) // Walailak J. Sci. Tech. 2014. Vol. 11. № 10. P. 871-882. DOI:https://doi.org/10.2004/wjst.v11i9.678
20. Kuz’mina V.V. Digestion in fish: A new view. Balty: Lambert, 2017. 310 р.
21. Kuz’mina V.V., Skvortsova E.G., Pivovarova E.A., Bushkareva A.S., Vostrova U.A., Poltoratskaya A.V. Influence of sapropel on the activity of intestinal peptidases of broiler chickens // J. Indonesian Trop. Anim. Agric. 2021. Vol. 46. № 1. P. 67-74. DOIhttps://doi.org/10.14710/jitaa.46.1.67-74
22. Nunes B. The use of cholinesterases in ecotoxicology // Rev. Environ. Contam. Toxicol. 2011. Vol. 212. P. 29-59. DOI:https://doi.org/10.1007/978-1-4419-8453-1_2https://doi.org/10.1007/978-1-4419-8453-1_2
23. Pavlov D.F., Chuiko G.M., Shabrova A.G. Adrenaline induced changes of acetylcholinesterase activity in the brain of perch (Perca fluviatilis L.) // Comp. Biochem. Physiol. 1994. Vol. 108C. № 1. P. 113-115. DOI:https://doi.org/10.1016/1367-8280(94)90096-5
24. Sokolova I.M., Lannig G. Interactive effects of metal pollution and temperature on metabolism in aquatic ectotherms: implications of global climate change // Clim. Res. 2008. Vol. 37. P. 181-201. DOI:https://doi.org/10.3354/cr00764
25. Sturn A., Silva de Assis H.C., Hansen P.-D. Cholinesterases of marine teleost fish: enzymological characterization and potential use in the monitoring of neurotoxic contamination // Mar. Environ. Res. 1999. Vol. 47. P. 389-398. DOI:https://doi.org/10.1016/S0141-1136(98)00127-5
26. Talikina M.G., Krylov V.V., Izyumov Y.G., Chebotareva Yu.V. The effect of a typical magnetic storm on mitosis in the embryo cells and the length and weight of roach (Rutilus rutilus L.) prolarvae // Inland Water Biol. 2013. Vol. 6. № 1. P. 48-51. DOI:https://doi.org/10.1134/S1995082912030145
27. Tlili S., Jebali J., Banni M., Haouas Z., Mlayah A., Helal A.N., Boussetta H. Multimarker approach analysis in common carp Cyprinus carpio sampled from three freshwater sites // Environ. Monit. Assess. 2010. Vol. 168. P. 285-298. DOI:https://doi.org/10.1007/s10661-009-1112-5
28. Zebral Y.D., Roza M., Fonseca J.S., Costa P.G., Stürmer C.O., Zocke T.G., Pizzol J.L.D., Robaldo R.B., Bianchini A. Waterborne copper is more toxic to the killifish Poecilia vivipara in elevated temperatures: Linking oxidative stress in the liver with reduced organismal thermal performance // Aquat. Toxicol. 2019. Vol. 209. P. 142-149. DOI:https://doi.org/10.1016/j.aquatox.2019.02.005.
29. Zhang J.L., Fang L., Song J.Y., Luo X., Fu K.D., Chen L.Q. Health risk assessment of heavy metals in Cyprinus carpio (Cyprinidae) from the upper Mekong River // Environ. Sci. Pollut Res. 2019. Vol. 26. Iss. 10. P. 9490-9499. DOI:https://doi.org/10.1007/s11356-019-04291-2.
