В данной работе рассматриваются функции ингибиторов протеиназ в плазме крови трески атлантической Gadus morhua с помощью терминов генной онтологии (Gene Ontology) и литературных источников, включая работы авторов исследования. Обсуждаются основные свойства ингибиторов протеиназ, механизмы их действия и влияние на различные физиологические процессы.
ингибиторы протеиназ, атлантическая треска, сыворотка крови, осмотически активные белки, электрофорез, MALDI, генная онтология
1. Андреева А.М. Критерии поиска белков с высокой осмотической активностью в крови безальбуминовых костистых рыб // Биология внутренних вод, 2025. (в печ.)
2. Базарова З.М., Торопыгин И.Ю., Васильев А.С. и др. Поиск и идентификация осмотически активных белков в сыворотке крови атлантической трески Gadus morhua // Труды Института биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина РАН. 2022. Вып. 99(102). С. 88–92. DOI:https://doi.org/10.47021/0320-3557-2022-88-92.
3. Базарова З.М., Васильев А.С., Павлова П.А., Торопыгин И.Ю., Андреева А.М. Анализ терминов генной онтологии для белков с высокой осмотической активностью из сыворотки крови атлантической трески Gadus morhua // Труды Института биологии внутренних вод им. И.Д. Папанина РАН. 2024. Вып. 106(109). С. 75–85. DOI:https://doi.org/10.47021/0320-3557-2024-75-85.
4. Бродская О.Н. Наследственная недостаточность альфа-1-антитрипсина // Практическая пульмонология. 2008, №4. С. 58–59. URL: https://cyberleninka.ru/article/n/nasledstvennaya-nedostatochnost-alfa-1-antitripsina
5. Ярец Ю.И. Специфические белки: практическое пособие для врачей: в 2 частях. Часть II. Клинико-диагностическое значение определения специфических белков. Гомель: ГУ “РНПЦ РМиЭЧ”, 2015. 47 с.
6. Andreeva A.M. Structural Organization of Plasma Proteins as a Factor of Capillary Filtration in Pisces // Inland Water Biology. 2020. Vol. 13(4). P. 664–673. DOI:https://doi.org/10.1134/S1995082920060036.
7. Andreeva A.M. Organization and function of osmotically active fraction of fish (Pisces) plasma proteome // Inland Water Biology. 2021. vol. 14(4). P. 449–460. DOI:https://doi.org/10.1134/S1995082921040039.
8. Andreeva A.M. Evolutionary transformations of albumin using the example of model species of jawless Agnatha and bony jawed fish (review) // Inland Water Biology. 2022. Vol. 15(5). P. 641–658. DOI:https://doi.org/10.1134/S1995082922050029.
9. Andreeva A.M., Bazarova Z.M., Toropygin I.Yu. et al. Serum osmotically active proteins in the Atlantic cod Gadus morhua // J. Evol. Biochem.Physiol. 2023. Vol. 59. P. 325–336. DOI:https://doi.org/10.1134/S0022093023020023.
10. Anguizola J., Matsuda R., Barnaby O.S. et al. Review: Glycation of human serum albumin // Clin. Chim. Acta. 2013. Vol. 425. P. 64–76.
11. Braasch I., Gehrke A.R., Smith J.J. et al. The spotted gar genome illuminates vertebrate evolution and facilitates human-teleost comparisons // Nat. Genet. 2016. Vol. 48. № 4. P. 427–437.
12. Engler R. Protéines de la réaction inflammatoire. Fonctions régulatrices [Proteins of the inflammatory reaction. Regulatory functions] // Ann. Biol. Clin. (Paris). 1988. Vol. 46, № 5. P. 336–342. French. PMID: 2458687.
13. Hughes D., Goldschmidt M.H., Washabau R.J., Kueppers F. Serum alpha 1-antitrypsin concentration in dogs with panniculitis // J. Am. Vet. Med. Assoc. 1996. Vol. 209(9). P. 1582–1584.
14. Jančauskiene S., Conformational properties of serine proteinase inhibitors (serpins) determine their numerous pathophysiological functions // Biochim. Biophys. Acta. Mol. Basis Dis., 2001. Vol. 1535, № 3. P. 221–235. DOI:https://doi.org/10.1016/s0925-4439(01)00025-4.
15. Kawashita E., Ishihara K., Miyaji H. et al. α2-Antiplasmin as a potential regulator of the spatial memory process and age-related cognitive decline // Mol. Brain. 2020. Vol. 13. P. 140. DOI:https://doi.org/10.1186/s13041-020-00677-3.
16. Lee K.N., Jackson K.W., Christiansen V.J., Chung K.H., McKee P.A. Alpha2-antiplasmin: potential therapeutic roles in fibrin survival and removal // Curr. Med. Chem. Cardiovasc. Hematol. Agents. 2004. Vol. 2(4). P. 303–310. DOI:https://doi.org/10.2174/1568016043356228.
17. Li C., Gao C., Fu Q. et al., Identification and expression analysis of fetuin b (FETUB) in turbot (Scophthalmus maximus L.) mucosal barriers following bacterial challenge // Fish Shellfish Immunol. 2017. Vol. 68. P. 386–394. DOI:https://doi.org/10.1016/j.fsi.2017.07.032.
18. Lieb W., Chen M.H., Teumer A. et al. Genome-wide meta-analyses of plasma renin activity and concentration reveal association with the kininogen 1 and prekallikrein genes // Circ. Cardiovasc Genet. 2015. Vol. 8(1). P. 131–140. DOI:https://doi.org/10.1161/CIRCGENETICS.114.000613.
19. Liu F., Su B., Gao C., et al., Identification and expression analysis of TLR2 in mucosal tissues of turbot (Scophthalmus maximus L.) following bacterial challenge // Fish Shellfish Immunol. 2016. Vol. 55. P. 654–661. DOI:https://doi.org/10.1016/j.fsi.2016.06.047.
20. Mathews S.T., Deutsch D.D., Iyer G. et al. Plasma alpha2-HS glycoprotein concentrations in patients with acute myocardial infarction quantified by a modified ELISA // Clin. Chim. Acta. 2002. Vol. 319(1). P. 27–34. DOI:https://doi.org/10.1016/s0009-8981(02)00013-x.
21. Miehle K., Ebert T., Kralisch S. et al. Serum concentrations of fetuin B in lipodystrophic patients // Cytokine. 2018. Vol. 106. P. 165–168. DOI:https://doi.org/10.1016/j.cyto.2017.10.028.
22. Noel E.S., Reis M., Arai Z., Ober E.A. Analysis of the Albumin/α-Fetoprotein/Afamin/Group specific component gene family in the context of zebrafish liver differentiation // Gene Expression Patterns. 2010. Vol. 10(6). P. 237–243. DOI:https://doi.org/10.1016/j.gep.2010.05.002.
23. Nynca J., Slowinska M., Dietrich M. et al. Isolation and identification of fetuin-B-like protein from rainbow trout seminal plasma and its localization in the reproductive system // Comp. Biochem. Physiol. B. Biochem. Mol. Biol. 2010. Vol. 158(1). P. 106–116. DOI:https://doi.org/10.1016/j.cbpb.2010.10.002.
24. Nynca J., Arnold G., Fröhlich T., Ciereszko A. Proteomic identification of rainbow trout blood plasma proteins and their relationship to seminal plasma proteins // Proteomics. 2017. Vol. 17(11). P. 1–15. DOI:https://doi.org/10.1002/pmic.201600460.
25. Ohno S. Evolution by Gene Duplication. Berlin; New York: Springer-Verlag, 1970. 160 p. DOI:https://doi.org/10.1007/978-3-642-86659-3.
26. Pasquier J., Cabau C., Nguyen T. et al. Gene evolution and gene expression after whole genome duplication in fish: the PhyloFish database // BMC Genomics. 2016. Vol. 17(368). P. 1–10. DOI:https://doi.org/10.1186/s12864-016-2709-z.
27. Sandri A., Boschi F. Exploring Proteases as Alternative Molecular Targets to Tackle Inflammation in Cystic Fibrosis Respiratory Infections // Int. J. Mol. Sci. 2025. Vol. 26(5). e1871. DOI:https://doi.org/10.3390/ijms26051871.
28. Srinivas P.R., Wagner A.S., Reddy L.V. et al. Serum alpha 2-HS-glycoprotein is an inhibitor of the human insulin receptor at the tyrosine kinase level // Mol. Endocrinol. 1993. Vol. 7(11). P. 1445–1455. DOI:https://doi.org/10.1210/mend.7.11.7906861.
29. Stein P.E., Carrell R.W. What do dysfunctional serpins tell us about molecular mobility and disease? // Nat. Struct. Biol. 1995. Vol. 2(2). P. 96–113. DOI:https://doi.org/10.1038/nsb0295-96.
30. Talens S., Malfliet J.J., van Hal P.T., Leebeek F.W., Rijken D.C. Identification and characterization of α1 -antitrypsin in fibrin clots // J. Thromb. Haemost. 2013. Vol. 11(7). P. 1319–1328. DOI:https://doi.org/10.1111/jth.12288.
31. Travis J., Salvesen G. Control of coagulation and fibrinolysis by plasma proteinase inhibitors // Behring Inst. Mitt. 1983. Vol. 73. Р. 56–65.
32. Travis J., Shieh B.H., Potempa J. The functional role of acute phase plasma proteinase inhibitors // Tokai J. Exp. Clin. Med. 1988. Vol. 13(6). P. 313–320.
33. Wang F., Yu J., Qiu Q.H., Bai L., Cao H. Kininogen-1 and insulin-like growth factor binding protein-6 as serum biomarkers for proliferative vitreoretinopathy // Zhonghua Yan Ke Za Zhi. 2010. Vol. 46(7). P. 609–614.
34. White A., Hendler F., Smith E., Hill R., Lehman I. Fundamentals of Biochemistry. Moscow, Mir, 1981. Vol. 3, pp. 1180.
