УДК 577.112 Белки: выделение, свойства, структура, классификация
Проведен поиск осмотически активных белков (ОАБ) в сыворотке крови атлантической трески Gadus morhua с использованием методов электрофореза в полиакриламидном геле. Идентификацию ОАБ проводили с помощью MALDI-масс-спектрометрии. Результаты показали наличие в анодной фракции сыворотки трески множественных ОАБ, среди которых доминируют гемопексины, ингибиторы сериновых протеиназ и аполипопротеины в составе липопротеинов высокой плотности. Минорные ОАБ были представлены в основном внутриклеточными белками. Характерный для млекопитающих осмотически активный белок альбумин в сыворотке крови трески не обнаружен. Результаты работы подтверждают положения “безальбуминовой” гипотезы капиллярного обмена [Andreeva, 2020], которая в качестве осмотически активных белковых факторов плазмы “безальбуминовых” костистых рыб рассматривает множественные белки разных функциональных классов.
костистые рыбы, белки плазмы крови, электрофорез, MALDI.
1. Детлаф А.А., Яворский Б.М. Курс физики: Учеб. пособ. для вузов. М.: Высшая школа, 1989. 113 с.
2. Andreeva A.M. The strategies of organization of the fish plasma proteome: with and without albumin // Russ. J. Mar. Biol. 2019.Vol. 45. № 4. P. 263-274. DOIhttps://doi.org/10.1134/S1063074019040023
3. Andreeva A.M. Structural organization of plasma proteins as a factor of capillary filtration in Pisces // Inland Water Biology. 2020.Vol. 13. № 4. P. 664-673. DOI:https://doi.org/10.1134/S1995082920060036
4. Andreeva A.M. Organization and function of osmotically active fraction of fish (Pisces) plasma proteome // Inland Water Biology. 2021. Vol. 14. № 4. P. 449-460. DOI:https://doi.org/10.1134/S1995082921040039
5. Andreeva A.M., Serebryakova M. V., Lamash N. E.Oligomeric protein complexes of apolipoproteins stabilize the internal fluid environment of organism in redfins of the Tribolodon genus [Pisces; Cypriniformes, Cyprinidae] // Comp. Biochem. Physiol., Part D: Genomics Proteomics. 2017. Vol. 22. P. 90-97. DOI:https://doi.org/10.1016/j.cbd.2017.02.007
6. Anguizola J., Matsuda R., Barnaby O.S., Hoy K. S., Wa Ch., DeBolt E., Koke M., Hage D.S. Review: glycation of human serum albumin // Clin. Chim. Acta. 2013. Vol. 425. P. 64-76. DOI:https://doi.org/10.1016/j.cca.2013.07.013
7. Gaal O., Medgyesi G.A., Vereczkey L. Electrophoresis in the separation of biological macromolecules. Chichester, John Wiley & Sons, 1980. P. 83-87.
8. Kudinov V., Alekseeva O.Yu., Torkhovskaya T.I., Baskaev K.K., Artyushev R.I., Saburina I.N., Markin S.S. High-density lipoproteins as homeostatic nanoparticles of blood plasma // Int. J. Mol. Sci. 2020. Vol. 21. № 22. P. 8737.DOI:https://doi.org/10.3390/ijms21228737
9. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. Vol. 227. P. 680-685. DOI:https://doi.org/10.1038/227680a0
10. Lamant M., Smih F., Harmancey R., Philip-Couderc P., Pathak A., Roncalli J., Galinier M., Collet X., Massabuau P., Senard J.-M., Rouet Ph. Apo O, a novel apolipoprotein, is an original glycoprotein up-regulatedby diabetes in human heart // J. Biol. Chem. 2006. Vol. 281. № 47. P. 36289-36302. DOI:https://doi.org/10.1074/jbc.M510861200
11. Levitt D., Levitt M. Human serum albumin homeostasis: a new look at the roles of synthesis, catabolism, renal and gastrointestinal excretion, and the clinical value of serum albumin measurements // Int. J. Gen. Med. 2016. Vol. 9. P. 229-255. DOI:https://doi.org/10.2147/IJGM.S102819
12. Michelis R., Sela S., Zeitun T.,Geron R., Kristal B. Unexpected normal colloidosmotic pressure in clinical states with low serumalbumin // PLoS One. 2016. Vol. 11. № 7. e0159839. DOI:https://doi.org/10.1371/journal.pone.0159839
13. Teramoto T. Structure and function of apolipoproteins // Nihon Rinsho. Vol. 52. № 12. P. 3100-3107.
14. Vaisar T. Proteomics investigations of HDL: challenges and promise // Curr. Vasc. Pharmacol. 2012. Vol. 10. № 4. P. 410-421. DOI:https://doi.org/10.2174/157016112800812755
